PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
PL
Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka
Języki publikacji
EN
Abstrakty
EN
The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
PL
Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.
Rocznik
Strony
27--34
Opis fizyczny
Bibliogr. 11 poz., rys., tab.
Twórcy
autor
  • Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. +420 49 333 11 59, fax +420 49 333 11 66
  • Department of Biochemical Sciences, Charles University in Prague, Faculty of Pharmacy, Heyrovského 1203, 500 05 Hradec Králové, Czech Republic
autor
  • Department of Biochemical Sciences, Charles University in Prague, Faculty of Pharmacy, Heyrovského 1203, 500 05 Hradec Králové, Czech Republic
  • Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. +420 49 333 11 59, fax +420 49 333 11 66
autor
  • Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. +420 49 333 11 59, fax +420 49 333 11 66
autor
  • Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. +420 49 333 11 59, fax +420 49 333 11 66
  • Department of Biochemical Sciences, Charles University in Prague, Faculty of Pharmacy, Heyrovského 1203, 500 05 Hradec Králové, Czech Republic
Bibliografia
  • [1] Kelly F.J.: Proc. Nutr. Soc., 2004, 63, 579-585.
  • [2] Stadtman E.R. and Levine R.L.: Ann. N.Y. Acad. Sci., 2000, 899, 191-208.
  • [3] Kikuzaki H., Hisamoto M., Hirose K., Akiyama K. and Taniguchi H.: J. Agric. Food Chem., 2002, 50, 2161-2168.
  • [4] Halliwell B., Aeschbach R., Löliger J. and Aruoma O.I.: Food Chem. Toxicol., 1995, 33(7), 601-617.
  • [5] Peters T.: All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. Academic Press, San Diego 1996.
  • [6] Carter D.C. and Ho J.X.: Adv. Protein Chem., 1994, 45, 153-203.
  • [7] Lakowicz J.R.: Principles of Fluorescence Spectroscopy. Kluwer Academic/Plenum Press, New York 1999.
  • [8] Liu Y., Xie M.X., Jiang M. and Wang Y.D.: Spectr. Acta Pt. A - Mol. Biomol. Spectr., 2005, 61, 2245-2251.
  • [9] Kang J., Liu Y., Xie M.X., Li S., Jiang M. and Wang Y.D.: Biochim. Biophys. Acta-Gen. Subj., 2004, 1674, 205-214.
  • [10] He W., Li Y., Xue Ch., Hu Z., Chen X. and Sheng F.: Bioorg. Med. Chem., 2005, 13, 1837-1845.
  • [11] Shang L., Jiang X. and Dong S.: J. Photochem. Photobiol. A - Chemistry, 2006, 184, 93-97.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-20c2cadf-544a-478a-907f-7856e43348fa
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.